06
Sie

Struktura immunoglobulin

Porady

Immunoglobuliny są glikoproteinami, składającymi się z dwóch typów łańcuchów polipeptydowych, określanych jako lekkie (L-light) oraz ciężkie (H-heavy). Znane są dwa rodzaje łańcuchów lekkich: X (lambda) i K (kappa) oraz pięć łańcuchów ciężkich: 0 (alfa), y (gamma), 6 (delta), n (mi) i e (epsilon). Każdy z łańcuchów składa się z części zmiennej V (variable), położonej na N-końcowym odcinku łańcucha oraz części stałej C (constans). Do części stałej łańcuchów ciężkich przyłączony jest fragment węglowodanowy. W zależności od rodzaju łańcucha ciężkiego, wchodzącego w skład immuaoglobulin, dotychczas poznano pięć klas określanych jako IgG, IgA, IgM, IgD i IgE. Rodzaj łańcucha lekkiego determinuje typ danej klasy immunoglobulin. Z łańcuchem Y związany jest układ grupowy Gm, natomiast z łańcuchem y. – układ grupowy lnv. Każda cząsteczka immunoglobulin, niezależnie od przynależności klasowej, składa się przynajmniej z dwóch łańcuchów lekkich i dwóch łańcuchów ciężkich, połączonych ze sobą mostkami dwusiarczkowymi. Immunoglobuliny IgA i IgM tworzą polimery, składające się z więcej podjednostek, zawierających po 2 łańcuchy ciężkie 1-2 łańcuchy lekkie. I tak. monomery IgA tworzą dimery i trimery, zaś IgM pentamery. Połączenie monomerów w polimery odbywa się za pośrednictwem łańcucha łączącego J o masie cząsteczkowej około 15 000 U.

Leave a reply

You may use these HTML tags and attributes: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <s> <strike> <strong>